Ензимите (или ензимите) са протеини със специфична природа, които се синтезират в клетките, катализират биохимичните реакции (т.е. увеличават скоростта им), които се срещат в нашето тяло, но в същото време остават ниски. Може да се каже без преувеличение, че реакцията в живите организми не продължава без участието на ензими. Човекът се е научил да използва ензимните процеси в древността, например при печене на хляб или винопроизводство.
Подобно на други протеини, молекулярният състав на ензимите се разделя на прости и сложни, а комплексът съдържа протеинов компонент (апоензим или апоензим) и не-протеин (коензим или коензим). Най-често коензимът е метал, витамин или негово производно. Коензимът е много по-малък по размер от апоензим. Функционалната активност на ензима се определя от конфигурацията на неговата молекула, създавайки специфично взаимно подреждане на аминокиселините. Тя зависи от редица фактори: вида и концентрацията на субстрата (предметът, върху който действа ензимът), температурата, рН на средата (всяка реакция има своя оптимална температура и рН), наличието и отсъствието на инхибитори (вещества, които потискат работата на ензимите).

Най-важната характеристика на ензимите е тяхната уникална специфичност, т.е. способността да взаимодействат само с един субстрат или с група вещества, сходни по структура.
Промяната на активността на същите ензими се проявява при голямо разнообразие от заболявания и като резултат не става специфична за всяка патология.
Следователно, определянето на ензимната активност има диагностична стойност само в сравнение с промените в други показатели и клиничната картина на заболяването като цяло.
Към днешна дата са описани около 1000 ензими и повече от 50 от тях са намерили приложение в клиничната лабораторна диагностика.
В нашето тяло всеки орган има свой специфичен набор от ензими. Определяйки тяхната дейност, е възможно да се прецени как работи самия орган. Вярно е, че именно тези рабиохимични реакции (т.е. увеличават скоростта си) се срещат в нашето тяло, но самите те остават ниски. Може да се каже без преувеличение, че реакцията в живите организми не продължава без участието на ензими. Човекът се е научил да използва ензимните процеси в древността, например при печене на хляб или винопроизводство.

Подобно на други протеини, молекулярният състав на ензимите се разделя на прости и сложни, а комплексът съдържа протеинов компонент (апоензим или апоензим) и не-протеин (коензим или коензим). Най-често коензимът е метал, витамин или негово производно. Коензимът е много по-малък по размер от апоензим. Функционалната активност на ензима се определя от конфигурацията на неговата молекула, създавайки специфично взаимно подреждане на аминокиселините. Тя зависи от редица фактори: вида и концентрацията на субстрата (предметът, върху който действа ензимът), температурата, рН на средата (всяка реакция има своя оптимална температура и рН), наличието и отсъствието на инхибитори (вещества, които потискат работата на ензимите). Най-важната характеристика на ензимите е тяхната уникална специфичност, т.е. способността да взаимодействат само с един субстрат или с група вещества, сходни по структура.
Промяната в активността на едни и същи ензими се проявява при голямо разнообразие от заболявания и като резултат не става специфична за всяка патология. Следователно, определянето на ензимната активност е с диагностична стойност само в сравнение с промените в други показатели и клиничната картина на заболяването като цяло.
Към днешна дата са описани около 1000 ензими и повече от 50 от тях са намерили приложение в клиничната лабораторна диагностика.
В нашето тяло всеки орган има свой специфичен набор от ензими. Определяйки тяхната дейност, е възможно да се прецени как работи самия орган. Въпреки това, това е необходим метод за диагностициране на заболявания на сърдечната, чернодробната и различните мускулни нарушения.

Скоростта на ACT в кръвта при жените е до 31 U / l, а при мъжете процентът на AST е до 41 U / l.

Анализът на кръвта може да покаже увеличение на концентрацията на AST с:

• миокарден инфаркт;
• вирусен, токсичен, алкохолен хепатит;
• ангина пекторис;
• остър панкреатит;
• рак на черния дроб;
• остра ревматична болест на сърцето;
• тежко физическо натоварване;
• сърдечна недостатъчност.
ACT се увеличава при наранявания на скелетните мускули, изгаряния, топлинен удар и поради сърдечна хирургия.
Кръвният тест AST показва намаляване на нивото на AST в кръвта поради сериозни заболявания, руптура на черния дроб и дефицит на витамин В6.

Алдолаза (фруктоза-1,6-дифосфат-алдолаза, FDF-A)

Ензимът алдолаза играе важна роля в нашия енергиен метаболизъм, тъй като участва в разграждането на фосфорилираните молекули на хексоза. Може да се намери във всички човешки тъкани, но повечето от тях се откриват в скелетните мускули, сърдечния мускул и черния дроб.
Обикновено при възрастни ензимната активност в кръвната плазма е по-малка от 3,1 U / 1 или 3–8 sr. ф

Наблюдава се повишаване на ензимната активност при:

• миокарден инфаркт;
• нараняване на мускулите;
• чернодробни заболявания: остър (вирусен, токсичен) хепатит, отравяне с хепатотропни (“чернодробни”) отрови, хроничен възпалителен процес в черния дроб;
• панкреатит;
• злокачествени новообразувания;
• възпаление, разрушаване (разпадане) на мускулите;
• хемолитична анемия;
• инфекциозна мононуклеоза;
• тежка пневмония;
• шизофрения;
• голямо физическо натоварване.

Сорбитол дехидрогеназата (SDH) е орган-специфичен ензим, открит в чернодробните клетки, и следователно повишаването на неговата активност в плазмата може да се счита за признак на увреждане на черния дроб.
Обикновено неговата оценена активност е 1-2 U / l.

Наблюдава се повишаване на активността на SDH, когато:

• Sotsrom вирусен хепатит (активността на LDH се увеличава в дожелтушния период, предшестващо повишаването на нивото на серумен билирубин и активността на тансаминазите);
• обостряне на хроничния хепатит;
• чернодробна кома;
Обструктивна жълтеница.
Простатна киселина фосфатаза (CF)
Простатна кисела фосфатаза се локализира главно в епителните клетки на простатната жлеза.
Показатели за нормалната активност на ензима в серум - по-малко от 4,00 U / 1.

Наблюдава се повишаване на активността на призматичната кисела фосфатаза, когато:

• рак на простатата (особено, но не винаги с метастази);
• доброкачествена хипертрофия на простатата;
• простата;
• инфаркт на простатната жлеза;
• след манипулации на простатата и катетеризация;
• Болест на Гоше.

Имунохимичните методи са силно специфични за простатна кисела фосфатаза; обаче, тъй като този ензим не е повишен в ранните стадии на заболяването на простатата, тестът не се препоръчва за използване при скрининг. Може да се използва за проследяване на развитието на заболяването.

Глюкоза - 6-фосфат дехидрогеназа (G-6-FDG)
Глюкозо-6-фосфат дехидрогеназата се намира главно в червените кръвни клетки и показва най-висока активност в млади клетки. Вроден дефект G-6-FDG е една от най-често срещаните ензимопатии и може да прояви хемолитична криза.
Показателите за нормата на ензимната активност са 120-240 MDU / милиарда червени кръвни клетки. В серумната активност не се открива, а в еритроцитите е 131 ± 13 mU / 109 клетки.
Ензимният дефицит в червените кръвни клетки причинява хемолитична анемия след прием на антималарийни лекарства, някои сулфонамиди и витамин С.

Уроканиназа се открива главно в черния дроб и обикновено липсва в кръвния серум. Увеличаване на активността се наблюдава, когато:

• цироза на черния дроб;
• хроничен хепатит;
• токсичен хепатит.

При вирусен или токсичен хепатит ензимната активност може да достигне стойности от 5-13 nmol / skl).

Ензимни изследвания

В основата на много болести е нарушаването на нормалното функциониране на ензимните процеси, промените в които трябва да се разглеждат като причина или следствие на различни патологични процеси. Повечето от ензимите са в клетъчната среда, но въпреки това, въз основа на резултатите от анализите главно на плазмата или серума, може да се заключи, че се наблюдават промени в клетките и тъканите.

Аспартат аминотрансферазата (ACT) катализира обратимото прехвърляне на аминогрупи от I-аспарагинова киселина до а-кетоглутарична.

Аланин аминотрансферазата (ALT) катализира обратимото прехвърляне на аминогрупи от I-аланин в а-кетоглутар.

ALT и ACT, които са вътреклетъчни ензими, участват в метаболизма на аминокиселините и въглехидратите и се срещат във високи концентрации в мускулите, черния дроб и мозъка.
Обикновено стойностите на ACT варират от 0.1-0.58 µmol / l; ALT от 0.1 до 0.45 µmol / L.

интерпретация:
Въпреки липсата на органна специфичност, дефиницията на АЛТ и АКТ при чернодробни и сърдечни заболявания е от голяма диагностична стойност. Увеличаването на тези показатели показва некроза, особено мускулната тъкан, чернодробните клетки и мозъка. При миокарден инфаркт активността на ACT в серума се увеличава, а активността се увеличава 4-6 часа след инфаркта и намалява до нормата с 3-7 дни. От особено значение е определянето на ALT, ACT за откриване на ранен хепатит. Остър хепатит се характеризира с рязко увеличаване на активността на тези ензими, докато активността на ACT е малко по-ниска от активността на ALT. Активността на АЛТ започва да се увеличава още в продромен период, когато други признаци на болестта все още не се проявяват.
Тук е много важно стойността на коефициента De Rytis (AST / ALT), чиято стойност обикновено е по-голяма. Промяната в този коефициент показва тежко увреждане на черния дроб и цитолиза в хепатоцитите. В допълнение към хепатита, повишаване на трансферазната активност е характерно за чернодробни метастази или първичен чернодробен тумор. ALT се увеличава с мускулна дистрофия, дерматомиозит, пароксизмална миоглобинурия.
Намалението на показателите се проявява, когато недостигът на пиридоксин, с бъбречна недостатъчност, бременност.

а-амилаза (диастаза) катализира ендохидролиза на 1,4-глюкозидни връзки на нишесте, гликоген и свързаните с тях полизахариди с малтоза. Обикновено амилазата присъства в кръвта в малки количества, 12-32 mg / h / ml и се образува в панкреаса и слюнчените жлези.
Възпалението на тези жлези или запушването на техните канали води до навлизане на големи количества от ензима и повишена екскреция с бъбреците.

интерпретация:
При много заболявания се наблюдава повишаване на серумните стойности на амилазата (хиперемия), но най-силно изразено при остър панкреатит, като при това заболяване се наблюдава най-голямо повишаване на съдържанието на ензима през първите три дни. Хиперамалаземия се появява при панкреатична киста, със запушване на канала с тумор, камъни, сраствания. Повишаването на нивото на амилаза от непанкреатичен произход се появява при поражението на слюнчените жлези, по-специално с епидемичен паротит, както и при бъбречна недостатъчност. Освен това, повишаването на активността на амилазата настъпва при холецистит, перитонит, изгаряния, остър апендицит. Някои лекарства също причиняват хиперамаласемия: кортикостероиди, салицилати, тетрациклин, фуросемид, хистамин.
Намаляването на нивото на амилазата е характерно за остър и хроничен хепатит, панкреатична недостатъчност, понякога с токсикоза при бременни жени.

у-глутамилтрансфераза (GTPP) е ензим, който катализира трансферната реакция на у-глутамил глутаминовата киселина остатък към акцепторен пептид или I-аминокиселина. GTP е силно чувствителен индикатор за чернодробни заболявания. Нивото му често се повишава, когато трансаминазите и алкалната фосфатаза остават в нормалните граници. Нормалните стойности на GTPP варират в границите: при жени 110-167 nmol / l (skl), при мъжете 176.7-250 nmol / l (skl).

интерпретация:
Въпреки високата активност на глутамилтрансферазата в бъбреците, определянето на ензимната активност в кръвния серум се извършва главно за диагностика на заболявания на черния дроб и жлъчните пътища. Наблюдава се повишаване на активността на GTP при заболявания на жлъчните пътища с обтурация, както и при хепатит, тумори и чернодробни метастази и алкохолно чернодробно увреждане. Активността на глутамилтрансферазата в серума се повишава, като правило, успоредно с повишаването на активността на алкалната фосфатаза, но активността на GTP нараства по-рано, остава при повишени стойности за много по-дълго време, а относителното увеличение на ензимната активност е няколко пъти по-високо от активността на алкалната фосфатаза. Понякога се наблюдава повишаване на глутамилтрансферазата при застойна сърдечна недостатъчност, рядко след миокарден инфаркт, с панкреатит, панкреатичен тумор.

Креатин фосфокиназата (CPK) разделя креатин фосфата (с участието на ADP), за да образува креатин и АТФ. Нормалното съдържание (варира в зависимост от метода) - 10-50 IU / l, или до 100 nmol / l (skl). Активността на CPK изоензимите в кръвния серум на здрави индивиди варира значително и не беше възможно да се установят точни данни.

интерпретация:
В кръвния серум повишена активност на CPK може да се дължи на увреждане на миокарда (миокарден инфаркт, миокардит, сърдечна недостатъчност, сърдечни аритмии) или скелетни мускули (мускулна дистрофия, полимиозит, силно мускулно напрежение). Ако сърдечният мускул е повреден, активността на креатинфосфокиназата може да се увеличи с фактор 20-30 в сравнение с нормата. В случай на инфаркт на миокарда, активността на CPK се увеличава след 4-8 часа, максималната активност се наблюдава след 16-36 часа и намалява до първоначалното ниво с 3-6 дни. При увреждане на скелетните мускули нивото на ензима достига значително по-високи стойности. Повишената активност на креатин фосфокиназата се дължи и на употребата на алкохол, отравяне с хипнотични лекарства, хипотиреоидизъм, инсулт.

Лактатдехидрогеназата (LDH) е гликолитичен ензим, който катализира реакцията на обратимо редуциране на пирувинова киселина до млечна киселина. Ензимът се намира във всички клетки и тъкани. LDH обикновено е в диапазона от 0.8–4 µmol / l (до 3200 nmol / l (skl).

интерпретация:
Активността на лактатдехидрогеназата се увеличава при увреждане на миокарда, левкемия, бъбречни заболявания, тромбоцитопения, инфекциозна мононуклеоза, увреждане на паренхима на черния дроб, тумори, прогресивна мускулна дистрофия. При миокарден инфаркт, серумната ензимна активност достига своя максимум след 24-36 часа и се нормализира на 8-10-ия ден. Наблюдава се значително повишаване на активността на лактатдехидрогеназа при хемолитична анемия, свързана с дефицит на пиридоксин и фолиева киселина. Активирането на LDH е характерно за острата фаза на инфекциозен хепатит, а при хронични чернодробни заболявания ензимната активност рядко се повишава.

Панкреатичната липаза принадлежи към групата на естеразите, хидролизира външни съществени връзки в мазнини с освобождаването на мастни киселини. Съдържанието на този ензим в кръвта е ниско и съответства на стойности от 0 до 28 μmol / l.

интерпретация:
Повишава се липазната активност при остър панкреатит, когато стойността му се повиши до 200 пъти в сравнение с нормата. Липазната активност нараства бързо в рамките на няколко часа след пристъп на панкреатит, с максимална активност след 12-24 часа и остава повишена за 10-12 дни (значително по-дълго от амилазата). Също така се наблюдава повишаване на липазната активност при обструкция на панкреатичния канал с камък или тумор.

Urokaninase се открива главно в черния дроб. При здрави хора активността на урокининазата в кръвта практически липсва. Той е специфичен за органа чернодробен ензим.

интерпретация:
Уроканиназа се определя при токсичен хепатит, при цироза на черния дроб, хроничен хепатит, достигайки стойности от 5-13 nmol / l, или 0.3-0.8 µmol / l (minhl).

Фосфатаза - ензими, които хидролизират фосфатни естери. В зависимост от стойността на рН, при която действа ензимът, се различават алкалната и киселата фосфатаза.

Алкалната фосфатаза (алкална фосфатаза) се съдържа в почти всички животински тъкани. Черният дроб, костната тъкан, червата и плацентата са богати на ензими. Стандартни показатели за алкална фосфатаза при деца 2,8-6,7 единици, при възрастни 0,8-2,3 единици.

интерпретация:
При деца се наблюдава повишаване на активността на алкалната фосфатаза в сравнение с възрастните във връзка с растежа на костите. Наблюдава се значително повишаване на алкалната фосфатазна активност при костни заболявания, свързани с увеличаване на броя на остеобластите в туморите. Най-високата активност, надвишаваща нормата 20 пъти, се наблюдава при болестта на Paget (деформиращ остеит), по-малко се наблюдава при рахит. При хиперпаратироидизма нивото на алкална фосфатаза се повишава леко. Висока активност на алкална фосфатаза се наблюдава при заболявания, включващи механична жълтеница, и в по-малка степен активността на алкалната фосфатаза се увеличава при хепатит и цироза на черния дроб.
Наблюдава се намаляване на активността на алкалната фосфатаза при хипотиреоидизъм и бавен растеж при деца.

Киселинната фосфатаза се намира в почти всички човешки органи и тъкани, особено в кръвните клетки и в простатната жлеза. Ензимът действа при рН 4.9.

интерпретация:
Определянето на активността на киселата фосфатаза обикновено се извършва за диагностициране на карцином на простатата. Определянето на активността на CF има диагностична стойност, за да се диференцират метастази на рак на простатата в костите и заболявания на скелетната система. Характерно за остеодистрофията е повишаването на активността на алкалната фосфатаза, докато повишаването на нивото на киселата фосфатаза е характерно за костните метастази на рак на простатата. Активността на киселата фосфатаза се увеличава при болест на Гоше, бъбречно заболяване, заболявания на хепатобилиарната зона, тромбоемболия. Повишената температура може да доведе до фалшиво повишаване на скоростта.

Анализ на чернодробните ензими. Анализ на изпражненията. Биохимичен анализ.

Тази статия описва методите за диагностициране на чернодробно заболяване. Дадени са нормите за концентрация на ензимите по резултатите от биохимичния анализ.

Анализ на чернодробния ензим

Черният дроб е специален орган. Той е един от най-големите вътрешни органи на човека. Черният дроб има свойството на регенерация, почиства тялото ни от отрови, помага за справяне с метаболизма. Извършвайки огромно количество работа, черният дроб може да стане неизползваем. Ето защо е много важно да се следи нивото на концентрация на чернодробните ензими - това са показателите за неговата функционалност.

Ензим или ензим е протеинова молекула, която ви позволява да увеличите скоростта на химичните реакции, които се случват в човешкото тяло. Учените, които изучават ензими, се наричат ​​ензимолози.

Анализ на изпражненията

Анализът на изпражненията помага за определяне на отклоненията на ензимната функция на стомаха, черния дроб, панкреаса.

Оттенъкът на изпражненията му придава специален блудник - стебробилин. Промяната в цвета на изпражненията е един от основните симптоми на заболяването. Чрез промяна на структурния състав на изпражненията в анализа могат да се идентифицират гной, подслон и дори паразити. Откриването в анализа на фекалиите на значително количество протеинови съединения означава дисфункция на панкреаса или стомашни проблеми. Микроскопското изследване на изпражненията определя основните елементи на изпражненията: мускулни влакна, растителни влакна, неутрални мазнини, мастни киселини и техните соли, левкоцити, еритроцити, чревни епителни клетки, злокачествени неоплазмени клетки, както и слуз, протозои, яйца на хелминти.

Биохимичен анализ на ензими. Какви ензими влияят на какво

Използвайки биохимичен анализ, можете да определите състоянието на ендокринната система (от нивото на хормоналните концентрации), активността на вътрешните органи (от нивото на ензимните концентрации) и да разкриете липса на витамини в организма.

ALT (аланин аминотрансфераза), AST (аспартат аминотрансфераза), PT, алкална фосфатаза, холинестераза - това са показателите за биохимичен анализ, които разкриват чернодробна дисфункция. Скокът на съдържанието на амилаза ще разкаже на специалиста за дисфункцията на стомашно-чревната система, повишената концентрация на креатин ще покаже заболявания на отделителната система, повишено съдържание на DCH, CK-MB - симптоми на сърдечно-съдови заболявания.

ALANINAMINOTRANSFERAZA (ALAT)

Сърдечните и скелетните мускули, както и черният дроб, отделят ензима аланин аминотрансфераза.

Причините за увеличеното съдържание на инструмента могат да бъдат:

• разрушаване на чернодробната тъкан поради различни заболявания (цироза, некроза) и злоупотреба с алкохол;
• инфаркт на сърдечния мускул;
• мускулна дистрофия като последица от минали заболявания, тежки наранявания;
• предизвика изгаряния;
• предозиране на лекарства (черният дроб няма време да се справи с натоварванията).

Концентрацията на AlAT се намалява при недостатъчен прием на витамин В6 в организма.

Нормални показатели за концентрация на ALT:

• мъжки пол - не повече от 31 единици
• женски пол - не повече от 41 единици.

Аспартат аминотрансфераза (AsAT)

Сърдечните и скелетните мускули, както и черният дроб и кръвните клетки отделят ензима аспартат аминотрансфераза.

Причините за повишеното съдържание на AsAT могат да бъдат: t

• разрушаване на черния дроб в резултат на хепатит, образуване на лезии в черния дроб, злоупотреба с алкохол, предозиране на наркотици;
• високо ниво на интензивност и продължителност на физическото натоварване;
• инфаркт, общи проблеми на сърдечно-съдовата система;
• прегряване на тялото, изгаряния.

Нормални показатели за концентрация на AcAT:

мъжки пол - не повече от 31 единици

женски пол - не повече от 41 единици.

GT отделят клетките на черния дроб, щитовидната жлеза, простатата и панкреаса.

Причините за увеличеното съдържание на БТ могат да бъдат:

• разрушаване на черния дроб в резултат на хепатит, образуване на лезии в черния дроб, злоупотреба с алкохол, предозиране на наркотици;
• болести на панкреаса (панкреатит, диабет);
• тиреоидна дисфункция;
• проблеми с рака на простатната жлеза.
• понижена концентрация на rm е характерна за хипотиреоидизъм (тиреоидно нарушение)

Нормални стойности за концентрация gt:

• мъжки пол - не повече от 32 единици
• женски пол - не повече от 49 единици.

За бебета на възраст под една година се счита, че показателите rt са няколко пъти по-високи от тези на възрастен.

амилаза

Амилазата се произвежда в процеса на панкреаса и паротидните слюнчени жлези.

Причините за повишеното съдържание на амилаза могат да бъдат: t

• панкреатит (възпаление на панкреаса);
• паротит (възпаление на паротидната слюнчена жлеза).
• намалената концентрация на амилаза показва:
• заболяване на мусковисцидоза;
• дисфункция на панкреаса.

Нормални показатели за концентрация на алфа амилаза от 30 до 100 единици. за панкреатична амилаза, максимум 50 единици се счита за норма.

лактат

Лактатната или млечната киселина са ензими, които се произвеждат по време на живота на клетките, главно в мускулната тъкан. млечната киселина се забавя в случай на липса на кислород за мускулите (хипоксия), което провокира усещане за физическо изтощение. ако кислородът е достатъчен, лактатът се разлага на прости вещества и се отделя естествено от тялото.

Причини за повишаване на концентрацията на млечна киселина в мускулите:

• небалансирано и нередовно хранене;
• предозиране на наркотици;
• чести упражнения;
• инсулинови инжекции;
• болест на хипоксия;
• болест на пиелонефрит (инфекция на песента);
• крайния етап на бременността;
• продължителна злоупотреба с алкохол.

Нормална производителност:

• деца под шест месеца - не повече от 2000 единици;
• деца от 0.5 до 2 години - не повече от 430 единици;
• деца от 2 до 12 години - не повече от 295 единици;
• деца и възрастни - до 250 единици.

Креатин киназа

Този ензим отделя мускулите на опорно-двигателния апарат и сърдечно-съдовата система, в някои случаи - гладките мускули на гениталните органи и органите на стомашно-чревния тракт.

Ензимът, който се съдържа в скелетния мускул, сърцето, по-рядко - в гладката мускулатура - матката, органите на стомашно-чревния тракт.

Причини за повишаване на концентрацията на креатин киназа:

• инфаркт на сърдечния мускул;
• унищожаване на мускулна тъкан (вследствие на тежки наранявания, операции, мускулни заболявания);
• късна бременност;
• сериозни наранявания на главата;
• злоупотреба с алкохол.
• наблюдава се намаляване на концентрацията на креатин киназа в следните случаи:
• слабо развити телесни мускули;
• заседнала работа, пасивен, неспортен начин на живот.

Нормално се счита нивото на концентрация не повече от 24 единици.

Лактатдехидрогеназа (LDH)

Този ензим се произвежда от клетките на повечето телесни тъкани.

Вътреклетъчен ензим, произведен във всички тъкани на тялото.

Причини за повишена концентрация на ldg:

• разрушаване на кръвоносни органи (с анемия);
• инфекциозни чернодробни заболявания (цироза, хепатит, жълтеница);
• инфаркт на сърдечния мускул;
• образуването на злокачествени тумори, рак на кръвта.
• поражение инфекция на вътрешните органи.

Нормални LDH стойности:

• при кърмачета - не повече от 2000 единици;
• при деца под 2-годишна възраст - 430 единици:
• деца от 2 до 12 години - 295 единици:
• деца и възрастни над 12 години - 250 единици.

Кръвни ензими

Ензимите са протеини, които участват като катализатори във всички биохимични реакции на тялото.

Повечето от ензимите са вътре в клетките и се освобождават в кръвта само когато са повредени и унищожени. Намаляването на концентрацията на белтъчни катализатори, като правило, настъпва в нарушение на тяхното образуване. Някои от тях се срещат в определен орган в много по-големи количества, отколкото в други - това са специфични за органа ензими. Увеличаването на тяхната активност в кръвта ясно показва лезия на даден орган. Тази промяна настъпва по-рано от други признаци на заболяването, което прави тестовете, свързани с него, много деликатен и точен диагностичен инструмент.

Ензимите включват: а - амилаза, аланин аминотрансфераза (AlAT), аспартат аминотрансфераза (AcAT), гама-глутамилтрансфераза (γ-GTP), глюкозо-6-фосфат дехидрогеназа (G-6-FDG), креатин фосфоридаза дехидрогеназа; липаза, пепсин, алкална фосфатаза (алкална фосфатаза), кисела фосфатаза (KF).

α-амилазата участва в разграждането на нишесте, гликоген и някои други въглехидрати до моно- и дизахариди (малтоза, глюкоза). Богат е на слюнка и панкреас. Активността на α-амилазата в кръвта се променя под влиянието на приема на храна: през деня тя е по-висока, отколкото през нощта.

Дейността се увеличава с:

• остър панкреатит и обостряне на хроничните;
• заушка;
• „Хирургични” заболявания, причинени от увреждане на коремните органи (апендицит, перитонит и др.);
• диабетна ацидоза;
• след прием на алкохол, прилагане на адреналин, кортикостероиди, наркотични вещества, тетрациклин;
• отравяне с метанол.

Намалява се, когато:

• атрофия и фиброза на панкреаса;
• тиреотоксикоза;
• миокарден инфаркт.

Аминотрансферази (AlAT и AsAT)

ALAT се открива главно в черния дроб.

Дейността се увеличава с:

• вирусен хепатит;
• токсично увреждане на черния дроб;
• инфекциозна мононуклеоза;
• холестаза;
• цироза на черния дроб;
• усложнен инфаркт на миокарда;
• лечение на пациенти с големи дози салицилати, фибрати.

AsAT присъства в миокардната и скелетната мускулна тъкан.

Дейността му нараства с:

• мускулна дистрофия;
• миокарден инфаркт (4-6 часа след болезнена атака с максимална концентрация за 3-5 дни);
• тежка ангина, тахиаритмии;
• остра ревматична болест на сърцето;
• тромбоза на белодробна артерия;
• токсично увреждане на черния дроб;
• инфекциозна мононуклеоза;
• холангит;
• остро отравяне с алкохол;
• остър панкреатит;
• амебоидни инфекции.

Намаляването на AST и ALT в серума се проявява при тежко увреждане на черния дроб, когато броят на клетките, синтезиращи тези ензими, намалява (екстензивна некроза, цироза).

Лактатдехидрогеназа (LDH) - ускорява превръщането на млечната киселина в пирувична и обратно. Е вътреклетъчен ензим, който се намира в бъбреците, черния дроб, сърцето, скелетните мускули, червените кръвни клетки. Тъканите съдържат 5 LDH изоензима.

Наблюдава се повишаване на активността на LDG-1 или LDH-1 / LDG-2 при:

миокарден инфаркт; мегабластна анемия; бъбречно заболяване.

LDH-5 се увеличава при много чернодробни заболявания; увреждане на скелетните мускули; рак.

LDG-3 за тромбоза, белодробна емболия; бъбречни заболявания, сърдечно-белодробна недостатъчност.

LDH-4 и 5 увеличава нарушаването на кръвообращението, което е свързано със сърдечна недостатъчност, лезии на паренхима на черния дроб, увреждане на скелетните мускули.

Креатин фосфокиназа (CPK) - участва в реакциите на производство на енергия и се съдържа в най-голямо количество в сърцето и скелетните мускули. Най-често анализът за този протеин се извършва с миокарден инфаркт, тъй като той е много чувствителен и специфичен.

Повишаване на активността на креатин киназата в кръвта се отбелязва, когато: t

• миокарден инфаркт (най-важният диагностичен знак);
• сърдечни аритмии, прогресивна мускулна дистрофия;
• след тежко физическо натоварване, с напрежение в мускулите (бягане);
• интрамускулни инжекции на лекарства (особено наркотични и болкоуспокояващи);
• намалена функция на щитовидната жлеза (хипотиреоидизъм);
• нарушение на мозъчното кръвообращение, инсулт;
• остра алкохолна интоксикация;
• шизофрения, маниакално-депресивна психоза, епилепсия;
• наранявания на главата.

Намалява с тиреотоксикоза.

Липазата (панкреаса) се синтезира от панкреаса и участва в разграждането на неутралните мазнини. Неговата промяна в заболяванията на панкреаса е подобна на промяната в а-амилазата, но едновременното определяне на тези ензими ви позволява да диагностицирате панкреасна лезия с тонус до 98%.

Алкалната фосфатаза (алкална фосфатаза) - участва в метаболизма на минерала (фосфор-калций), но показва максимална активност в алкална среда. Съдържа се в големи количества в стените на жлъчните пътища на черния дроб, костите, чревната лигавица, плацентата, бъбреците. Този протеин е биохимичен маркер за калциево-фосфорния метаболизъм в костната тъкан, скрининг тест за остеопороза.

Увеличаването на алкалната фосфатаза се наблюдава, когато: t

• чернодробни заболявания, придружени от холестаза;
• обструктивна жълтеница;
• злокачествени заболявания на костите, остеомалация;
• рахит;
• инфекциозна мононуклеоза;
• дифузна токсична гуша, ограничена склеродерма;
• хепатодуоденален рак, цироза на черния дроб.

Намалението се отбелязва, когато:

• намалена функция на щитовидната жлеза (хипотиреоидизъм);
• сенилна остеопороза;
• тежка анемия;
• цинка, хиповитаминоза С и D.

Киселинната фосфатаза (CF) - участва в реакциите на обмен на йони на фосфорната киселина. Най-голямо съдържание се среща в простатната жлеза, която се използва като много чувствителен и специфичен показател за неговата патология. Също така се среща в червените кръвни клетки, тромбоцитите, бъбреците, далака.

Повишена активност на СР се наблюдава при рак на простатата, бъбречни заболявания, хепато-билиарната система, ревматизъм, пневмония, бронхит, мегалобластична анемия, остеопороза и др. след тези манипулации.

По време на тромбоцитопения се установява намаление на KF.

Гама-глутамилтрансферазата (у-GTP) участва в трансформацията на аминокиселини и пептиди, използва се за диагностика на заболявания на черния дроб и жлъчните пътища.

Повишаване на ГГТ се наблюдава при остър хепатит и обостряне на хронична, чернодробна кома, обструктивна жълтеница и остра интоксикация. При нормална γ-GTP активност вероятността от чернодробно заболяване е много ниска.

Глюкозо-6-фосфат дехидрогеназата (G-6-FDG) участва в процесите на окисление на глюкозата. Използва се главно за откриване на наследствени заболявания, свързани с дефицит на този протеинов катализатор, отсъствието на което води до хемолиза.

Пепсинът е основният ензим в стомашния сок, секретиран като пепсиноген.

Наблюдава се повишаване на неговото ниво с повишена секреция на стомашния сок, удебеляване на стомашните стени, язва на дванадесетопръстника, тумор на панкреаса.

Намаляване на пепсиногена се наблюдава при атрофичен гастрит, стомашни тумори, болест на Адисън.

Кръвен тест за ензими

Кръвен тест за ензими

Кръвният тест за ензими е основната част от методите за установяване на патологии и заболявания, който се основава на установяване на степента на ензимната активност. Тези изследвания се провеждат под ясните насоки на науката, наречена ензимна диагностика. Отделна група сред методите на тази наука са диагностиката на различни имунни ензими.

Същността на този метод се състои в въвеждането на антитела в човешкото тяло, които чрез химични връзки се свързват с ензима, образуват антиген с антитялото и могат лесно да бъдат открити по-късно в биологични течности. Този метод допринася за качественото и количествено определяне на наличието на определени ензими в организма. Основната задача на ензимологията е да определи фокусите, в които е концентрирано патологичното количество ензими. Това място е болестта в тялото.

Изолирани са също така редица ензими, които са твърде активни в присъствието на отмиращи клетки. Такива ензими са некротични вещества, които остро реагират на наличието на лезии на тъкани и органи. Друг анализ на ензимите включва тест, който разкрива промяна в нормалната активност на тези вещества, което показва нарушения във функционирането на органите или техните системи.

При диагностициране и откриване на ензимна дисфункция или аномалии е необходимо незабавно да се обърнете към специалистите и да започнете лечение.

Сред основните жизнени ензими са следните: амилаза, липаза, лактат дехидрогеназа, аланин аминотрансфераза, аспартат аминотрансфераза, алкална фосфатаза. Анализите на всички гореспоменати ензими се правят сутрин на празен стомах. За диагностика се взема кръвна проба от вена или от първата утринна урина. Тези ензими произвеждат различни ендокринни жлези на нашето тяло.

Отклоненията от нормата се признават с помощта на специални лабораторни преписи в рамките на 1-2 седмици. В случай на рецидиви и остра болка, тестовете се правят по всяко време на деня, резултатите се обявяват за няколко часа при спешни случаи. В случай на получаване на резултатите от теста, трябва незабавно да се свържете със специалист.

Диагностика на амилазната активност

Трябва да започнем с амилазата на кръвта, която се произвежда от панкреаса и допринася за бързия процес на храносмилане. Основната функция на амилазата е разделянето на нишесте или гликоген с образуването на крайния продукт на реакцията - глюкоза. Най-често поради своята активност се превръща в алфа-амилаза.

Нормалните нива на амилаза в човешкото тяло са: • в кръвта 16-30 микрона katal / l;

• в урината 28-100 микрона katal / l

Фигурите за амилазната активност показват редица патологии на панкреаса и различни форми на панкреатит. При ниски нива на амилаза в урината и кръвта, пациентът може да бъде диагностициран с муковисцидоза или отложена атака на панкреатит. Повишените индекси на амилазата показват силно алкохолно отравяне, паротит, извънматочна бременност, обостряне на панкреатит, камъни, тумори в панкреаса.

А повишената амилаза в урината показва холецистит, апендицит, панкреатит или язва на стомашно-чревния тракт.

Диагностика на липазната активност

Липазата е ензим, който участва в трансформацията на мазнини. Този ензим е активен само в присъствието на коензим колипаза и жлъчни киселини. При развитието на липаза, тялото използва панкреаса, оформените кръвни клетки - левкоцити и бели дробове. Нормалните показатели за липазната активност в кръвта са 13-60 U / ml. Липазният тест е по-специфичен от амилазата. Хиперсоставането на липаза в кръвта показва холестаза, язви, диабет, холецистит, затлъстяване и подагра. Съдържанието на хипаза в липазата говори за различни тумори, които засягат главно панкреаса, недохранването или триглицеридемията.

Основното място на лактатдехидрогеназата е сърцето, клетките на мускулната тъкан, черния дроб, далака, бъбреците и панкреаса. Лактатдехидрогеназата проявява активността си с цинкови йони и никотиноамид аденин динуклеотид. Лактатдехидрогеназата превръща млечната киселина в пирувинова киселина.

При хората има 5 фракции от този ензим. Чрез присъствието на един или млад вид болестите се диагностицират.

Например, с увеличаване на лактат дехидрогеназа 1 може да се диагностицира миокарден инфаркт и чрез идентифициране на силната активност на фракции 4 и 5, хепатитът може да бъде идентифициран. Нормата на лактатдехидрогеназата в тялото на възрастен е 140-350 U / l, а при новородените е 400-700 U / l. Причините за повишаване на лактатдехидрогеназата в организма могат да бъдат миокарден инфаркт, чернодробна цироза, тумори, левкемия, панкреатит, бъбречно заболяване, анемия и хепатит.

Диагностика на активността на аланин аминотрансфераза и аспартат аминотрансфераза

Аланин аминотрансферазата е ензим, който насърчава движението на аминокиселини от една молекула към друга. Този ензим работи в присъствието на витамин В6 и се синтезира главно в клетките на бъбреците, черния дроб, мускулите, сърцето и панкреаса. От това следва, че съдържанието на този ензим в кръвта е равно на нула. Нормалното съдържание на този ензим при мъжете е до 40 U / l, а при жените до 32 U / l.

Високото съдържание на аланин аминотрансфераза показва цироза, жълтеница, рак на черния дроб, изгаряния, инфаркт и хепатит. Намалената активност предполага цироза и некроза на черния дроб.

Витамин В6 работи и по двойки с този аспартатаминотрансфераза. Аспартат аминотрансферазата се открива главно в митохондриите и цитоплазмата на клетките. Нормалното съдържание на този ензим е: при мъжете 15-31 U / l, а при жените 20-40 U / l.

Аспартат аминотрансферазата се увеличава в случаи на хепатит, алкохолизъм, мононуклеоза, рак на черния дроб, цироза, холестаза и инфаркт на миокарда. В допълнение, повишаването на активността на този ензим причинява изгаряния, топлинни удари, наранявания, отравяния и намаляване на случаите на чернодробно увреждане и липса на витамин В6.

Диагностика на активността на алкалната фосфатаза

Алкалната фосфатаза е ензим в клетъчните мембрани, който се намира главно в жлъчните пътища. Този ензим е основната част от обмяната на фосфорна киселина. Има различни форми: плацента, неспецифични и чревни. Алкалната киселина спомага за диагностициране на предозиране на витамин С, недостиг на калций и фосфор, заболявания на жлъчните пътища и черния дроб, заболявания на панкреаса и костите.

Нормалното съдържание на този ензим в човешкото тяло е: при възрастни 30-90 U / l, при юноши 400 и по-малко U / l, а при бременни до 250 U / l. Увеличаването на алкалната фосфатаза показва хипертиреоидизъм, кръвни заболявания, рахит, жълтеница, костни тумори и заболявания на черния дроб, бъбреците и белите дробове. Ниската алкална фосфатазна активност показва анемия, липса на полезни вещества, хипертиреоидизъм и нарушени скелетни кости.

Не забравяйте, че тези тестове се правят на празен стомах с определена диета за 24 часа преди посещението в болницата и се състои в липсата на мазни, пикантни и пържени храни в диетата.

В случай на отклонения след получаване на декодираните резултати, трябва незабавно да се консултирате с лекар.

(Няма гласове) Зареждане.

Биохимичен анализ на кръв, кръвни ензими. Амилаза, липаза, ALT, AST, лактат дехидрогеназа, алкална фосфатаза - увеличават, намаляват. Причини за нарушения, декодиране на анализ.

Помислете какво представлява тази сложна структура - ензимът. Ензимът се състои от две части - действителната протеинова част и активният център на ензима. Протеиновата част се нарича апофермент, а активният център се нарича коензим. Цялата молекула на ензима, т.е. апоензим плюс коензим, се нарича холоензим. Ароферментът винаги се представя изключително от протеина на третичната структура. Тертичната структура означава, че линейната верига от аминокиселини се трансформира в структура от сложна пространствена конфигурация. Коензимът може да бъде представен от органични вещества (витамин В6, В1, В12, флавин, хем и т.н.) или неорганични (метални йони - Cu, Co, Zn и др.). Всъщност ускорението на биохимичната реакция се произвежда от коензим.

Какво е ензим? Как действат ензимите?

Веществото, върху което действа ензимът, се нарича субстрат, а веществото, получено в резултат на реакцията, се нарича продукт. Често имената на ензимите се образуват чрез добавяне на крайния знак към наименованието на субстрата. Например сукцинат дехидрогеназата разделя сукцинат (янтарна киселина), лактатдехидрогеназата разделя лактат (млечна киселина) и др. Ензимите се разделят на няколко вида в зависимост от вида на реакцията, която ускоряват. Например, дехидрогеназите извършват окисление или редукция, хидролазите извършват разцепване на химична връзка (трипсин, пепсин - храносмилателни ензими) и др.

Всеки ензим ускорява само една специфична реакция и работи при определени условия (температура, киселинност на средата). Ензимът има афинитет към своя субстрат, т.е. може да работи само с това вещество. Разпознаването на "техния" субстрат се осигурява от апоензима. Това означава, че процесът на ензима може да бъде представен по следния начин: апоензимът разпознава субстрата и коензимът ускорява реакцията на разпознатото вещество. Този принцип на взаимодействие се нарича лиганд-рецептор или взаимодействие въз основа на принципа на ключа-ключа, тоест индивидуалният ключ се вписва в ключалка, а индивидуалният субстрат се вписва в ензима.

Амилазата се произвежда от панкреаса и участва в разграждането на нишестето и гликогена до глюкоза. Амилазата е един от ензимите, участващи в храносмилането. Най-високото съдържание на амилаза се определя в панкреаса и слюнчените жлези.

Съществуват няколко вида амилаза - а-амилаза, β-амилаза, у-амилаза, от които най-често се дефинира активността на а-амилазата. Концентрацията на този тип амилаза се определя в кръвта в лабораторията.

Човешката кръв съдържа два вида а-амилаза - Р-тип и S-тип. 65% от P-тип α-амилаза присъства в урината, а в кръвта до 60% е S-тип. P-тип урина α-амилаза в биохимични изследвания се нарича диастаза, за да се избегне объркване.

Активността на а-амилазата в урината е 10 пъти по-висока от активността на а-амилазата в кръвта. Определянето на активността на α-амилазата и диастазата се използва за диагностициране на панкреатит и някои други заболявания на панкреаса. При хроничен и подостра панкреатит се използва определянето на α-амилазната активност в дуоденалния сок.

• активност на диастаза в урината (амилаза)

Повишаване на кръвната амилаза се установява при следните състояния:

• в началото на острия панкреатит, максимумът се достига след 4 часа от началото на атаката и намалява до норма от 2 до 6 дни от началото на атаката (увеличаване на активността на α-амилазата е възможно 8 пъти)
• с обостряне на хроничния панкреатит (с активността на α-амилазата се увеличава 3-5 пъти)
• при наличие на тумори или камъни в панкреаса
• остра вирусна инфекция - паротит
• алкохолна интоксикация
• извънматочна бременност

Кога амилазата в урината е повишена? Увеличаването на концентрацията на амилаза в урината се развива в следните случаи:

• при остър панкреатит активността на диастазата се увеличава 10-30 пъти
• с обостряне на хроничния панкреатит активността на диастазата се увеличава 3-5 пъти
• при възпалителни заболявания на черния дроб се наблюдава умерено повишаване на активността на диастазата с 1,5-2 пъти
• остър апендицит
• холецистит
• чревна обструкция
• алкохолна интоксикация
• стомашно-чревни кървящи язви
• при лечението на сулфатни лекарства, морфин, диуретици и орални контрацептиви

С развитието на тотална панкреатична некроза, рак на панкреаса и хроничен панкреатит, активността на а-амилазата може да не се увеличи. Съществуват състояния на организма, при които активността на а-амилазата може да намалее. Ниска диастазна активност на урината се открива при тежко наследствено заболяване - кистозна фиброза.

В кръвта е възможно понижаване на активността на а-амилазата след атака на остър панкреатит, с панкреатична некроза, както и с кистозна фиброза.

Въпреки факта, че а-амилазата присъства в бъбреците, черния дроб и панкреаса, определянето на неговата активност се използва главно при диагностицирането на заболявания на панкреаса. За да се определи активността на амилазата, се взема кръв от вена, сутрин, на празен стомах или в средната част на сутрешната урина. В навечерието на анализа трябва да се избягват мастни и пикантни храни. При остър пристъп на панкреатит, кръвта от вена и урина се дава независимо от времето на деня.В момента повечето лаборатории използват ензимни методи за определяне на амилазната активност. Този метод е доста точен, много специфичен и отнема кратко време. Структура, видове и функции на липазата Липазата е един от храносмилателните ензими, които участват в разграждането на мазнините.За да работи този ензим, необходимо е наличието на жлъчни киселини и коензим, наречен колипаза. Липазата се произвежда от различни човешки органи - панкреаса, белите дробове и левкоцитите. Най-голямата диагностична стойност има липаза, която се синтезира в панкреаса. Следователно, определянето на липазната активност се използва главно при диагностицирането на заболявания на панкреаса.

Няма липаза в урината на здрав човек!

Липаза при диагностика на заболявания на панкреаса За диагностика на заболявания на панкреаса, липазата е по-специфичен тест от амилазата, тъй като активността му остава нормална по време на извънматочна бременност, остър апендицит, паротит и чернодробни заболявания. Ето защо, в случай на съмнение за наличие на панкреатит, е препоръчително едновременно да се определи активността на липаза и амилаза.Повишаването на активността на серумната липаза при остър панкреатит е възможно от 2 до 50 пъти спрямо нормата. За да се идентифицира само остър алкохолен панкреатит, се използва съотношението на активността на липаза и амилаза, и ако това съотношение е по-голямо от 2, тогава този случай на панкреатит е очевидно от алкохолен произход. -24 часа и остава повишен за 8-12 дни. С развитието на острия панкреатит, липазната активност в серума може да нарасне по-рано и по-значително, отколкото активността на амилазата. При какви условия се повишава серумната липазна активност: Липазната активност може да се увеличи с увреждания, наранявания, операции, фрактури и остра бъбречна недостатъчност. Въпреки това, повишената активност на липазата при тези условия не е специфична за тях, следователно не се използва при диагностицирането на тези заболявания. Намаляване на активността на липаза в серума се наблюдава при тумори с различна локализация (с изключение на панкреаса), отстранен панкреас, недохранване или наследствена триглицеридемия. За да се определи активността на липазата, кръвта се изтегля от вената сутрин на празен стомах. Предишната нощ, преди анализа, не трябва да приемате мазни, пикантни и пикантни храни. В случай на спешна нужда, кръвта от вена се дава независимо от времето на деня и предходната подготовка.В момента, имунохимичният метод или ензимният метод се използват най-често за определяне на липазната активност. Ензимният метод е по-бърз и изисква по-малко умения на персонала. Лактатдехидрогеназата (LDH) е ензим, който се намира в цитоплазмата на клетките на бъбреците, сърцето, черния дроб, мускулите, далака, панкреаса. Коензимът на LDH е цинк и никотинамид аденин динуклеотид (NAD) йони. LDH участва в метаболизма на глюкоза, като катализира превръщането на лактат (млечна киселина) в пируват (пирувинова киселина). Има пет изоформи на този ензим в кръвния серум, LDG1 и LDG2 са изоформи с сърдечен произход, т.е. те се намират главно в сърцето. LDG3, LDG4 и LDG5 са с чернодробен произход.

За диагностицирането на различни заболявания, определянето на активността на LDH изоформите е по-информативно. Например, при миокарден инфаркт се наблюдава значително увеличение на LDH1. За лабораторно потвърждение на миокарден инфаркт се определя съотношението LDH1 / LDH2, и ако това съотношение е по-голямо от 1, тогава лицето има инфаркт на миокарда. Тези тестове обаче не се използват широко поради високата им цена и сложност. Обикновено се извършва определяне на общата активност на LDH, която е сумата от общата активност на всички изоформи на LDH.

LDH при диагностициране на миокарден инфаркт

Помислете за диагностичната стойност на определяне на общата активност на LDH. Определянето на активността на LDH се използва за късна диагностика на миокарден инфаркт, тъй като повишаването на активността му се развива 12-24 часа след атака и може да се поддържа на високо ниво до 10-12 дни. Това е много важно обстоятелство при изследване на пациенти, приети в болница след атака. Ако повишаването на активността на LDH е незначително, това означава, че се занимаваме с малък фокален инфаркт, ако, напротив, увеличаването на активността е продължително, тогава става въпрос за обширен инфаркт.При пациенти с ангина, LDH активността се увеличава през първите 2-3 дни след атаката.

LDH при диагностицирането на хепатит

Активността на общия LDH може да се повиши при остър хепатит (поради повишаване на активността на LDH4 и LDH5). Активността на LDH в серума се увеличава през първите седмици на иктеричния период, т.е. през първите 10 дни. Норма LDH при здрави хора:

Възможно е повишаване на активността на LDH при здрави хора (физиологични) след физическо натоварване, по време на бременност и след пиене на алкохол. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорини, хепарин, интерферон, пеницилин, сулфонамиди също предизвикват повишена активност на LDH. Ето защо, когато приемате тези лекарства трябва да се вземе предвид възможността за повишена активност на LDH, която не показва наличието на патологични процеси в организма.

Като цяло, повишаването на серумния LDH може да бъде установено при следните патологични състояния:

• миокарден инфаркт
• остър хепатит (вирусен, токсичен)
• цироза
• рак на различна локализация (тератоми, яйчникови дисгерминоми)
• мускулни наранявания (паузи, фрактури и др.)
• остър панкреатит
• бъбречна патология (пиелонефрит, гломерулонефрит)
• хемолитична анемия, В12-дефицитна и фолиево-дефицитна анемия
• левкоза

LDH може да има намалена активност на фона на уремия (увеличаване на концентрацията на урея). За да се определи активността на LDH, кръвта се изтегля от вената сутрин на празен стомах. Няма специална диета или ограничения преди да се вземе теста. LDH присъства в еритроцитите, следователно, серумът за изследването трябва да бъде свеж, без следи от хемолиза. Понастоящем активността на LDH най-често се определя от ензимния метод, който е надежден, специфичен и достатъчно бърз. Аланин аминотрансферазата (ALT, AlAT) е ензим, свързан с аминотрансферазите (трансаминазите), т.е. пренасянето на аминокиселини от една биологична молекула към друга. Тъй като името на ензима съдържа аминокиселина аланин, това означава, че този ензим носи аминокиселината аланин. AST коензимът е витамин В6. ALT се синтезира в клетките, така че активността му в кръвта обикновено не е висока. Той се синтезира предимно в клетките на черния дроб, но също така присъства в клетките на бъбреците, сърцето, мускулите и панкреаса.